“Idee in campo, dal 1840, naturalmente”: è questo il claim che accoglie il navigatore del nuovo sito web del Dipartimento di Scienze Agrarie, Alimentari e Agro-ambientali (DiSAAA-a) dell’Università di Pisa. E’ un orgoglioso richiamo al fatto che si tratta della più antica istituzione universitaria del mondo dedicata allo studio delle scienze agrarie, e agli aspetti storici è dato particolare risalto, anche con la pubblicazione di foto d’epoca e delle biografie dei Maestri del passato.

Diverse sono le motivazioni che hanno portato alla riqualificazione del portale, rinnovato nella grafica e nella configurazione, per favorire una esperienza di navigazione più fluida e intuitiva. Tra queste: l’esigenza di un restyling con l’obiettivo di realizzare una struttura responsive, cioè in grado di adattarsi a qualsiasi dispositivo diverso dal classico pc (es. quelli mobili), per offrire modalità di navigazione e interazione più potenti, immediate e agili, anche per gli utenti meno esperti; la volontà di adottare una nuova veste grafica che, pur mantenendo un forte legame con quella di Ateneo, risulti più moderna e funzionale, con uno spazio più ampio allo slideshow che caratterizzi fortemente la struttura (le immagini delle photo gallery sono selezionate tra quelle presentate dagli studenti ai concorsi fotografici banditi dal Dipartimento); il ricorso a una nuova logica di navigazione, con l’introduzione di percorsi per semplificare, in base al profilo del visitatore, l’accesso alle informazioni dedicate; l’inserimento di una sezione ‘Servizi’ rappresentata da immagini che permettano agli studenti e al personale di accedere velocemente a link di frequente consultazione; aumentare il livello di sicurezza anti-intrusione. La migrazione dei contenuti dal precedente sito al nuovo portale è stato un processo che ha richiesto tempo e attenzione affinché ogni singolo contenuto fosse rielaborato in modo chiaro e ricollocato correttamente secondo la nuova logica di navigazione.

Tra gli aspetti qualificanti si segnala una rassegna stampa (“Parlano di noi”), aggiornata quotidianamente, la sezione ‘Eventi’, che accoglie i programmi e le presentazioni delle manifestazioni scientifiche curate dal Dipartimento, la connessione alla “Nuova Piattaforma Moodle” che accompagna lo studente nel mondo dell’e-learning, con la possibilità di scaricare liberamente i materiali didattici curati dai docenti, l’area riservata che archivia i verbali degli organi, il collegamento “Lavora con noi” che segnala opportunità di impiego dentro e fuori dal Dipartimento. Una curiosità: non manca un momento ludico (“Gioca con noi”): un attimo di relax per lo studente che, cimentandosi con la lingua inglese, può sbizzarrirsi in simulazioni di processi produttivi agrari e altri passatempo a sfondo ambientale. Non manca, infine, la possibilità per gli utenti di far conoscere la loro opinione e inserire commenti che saranno certamente utili per migliorare la qualità del servizio.

È stato inaugurato venerdì 6 ottobre il Laboratorio di microscopia elettronica e microanalisi dell'Università di Pisa, acquisito dal Centro Interdipartimentale di Scienza e Ingegneria dei Materiali (CISIM) grazie al cofinanziamento dell'Ateneo nell'ambito del progetto "Grandi attrezzature scientifiche 2015". Il Laboratorio è equipaggiato con un microscopio elettronico a scansione con sorgente a emissione di campo, che consente di caratterizzare dal punto di vista morfologico, composizionale, tessiturale e strutturale, materiali sia organici che inorganici, conduttivi e non conduttivi, nonché umidi in modalità "ambientale". Attraverso questi sistemi di rivelazione, si possono raccogliere diversi tipi di immagini dei campioni analizzati ad altissima risoluzione, fino a risolvere particolari di dimensioni nanometrici. Il microscopio è dotato di celle riscaldanti/raffreddanti che permettono di visualizzare ad alta risoluzione e in diretta la risposta dei campioni alle variazioni di temperatura.

Questo microscopio elettronico è quindi uno strumento molto versatile, che mira a rispondere alle esigenze di diverse tipologie di utenti nei campi della ricerca e della didattica, oltre che servizi esterni a supporto di enti di ricerca, operatori industriali ed enti del territorio, nonché una "immaginifica macchina delle meraviglie" per la della divulgazione scientifica.

L'inaugurazione è stata aperta dai saluti del prorettore per la Ricerca nazionale, Claudia Martini, cui sono seguiti gli interventi del direttore del CISIM, Andrea Lazzeri, e del responsabile del Laboratorio, Luigi Folco, coordinati da Simone Capaccioli, vicedirettore del CISIM. All'inaugurazione sono intervenuti anche l'ex rettore Massimo Augello, il prorettore per l'Organizzazione e le politiche del personale, Michele Marroni, il direttore del dipartimento di Scienze della terra, Sergio Rocchi, e ricercatori dell'Ateneo, del Consiglio Nazionale delle Ricerche, dell'Istituto Nazionale di Geofisica e Vulcanologia e del NEST della Scuola Normale Superiore. Subito dopo, Randa Ishak e Maurizio Gemelli hanno guidato una visita al laboratorio.

Nel suo saluto introduttivo, la professoressa Martini ha sottolineato "l’attenzione per le attrezzature scientifiche dimostrata dall’Università di Pisa che negli ultimi 2 anni si è concretizzata in un investimento di oltre 4 milioni di euro. L’obiettivo – ha concluso la prorettrice – è continuare il percorso di valorizzazione e condivisione delle attrezzature scientifiche al fine di facilitare le attività di ricerca e promuovere un network di servizi”.

Ambasciatore del cinema italiano in Sud America e Israele per parlare della lingua italiana dei film. Nel quadro della XVII Settimana della Lingua Italiana nel Mondo, il professore Fabrizio Franceschini dell’Università di Pisa è stato invitato dagli Istituti Italiani di Cultura di vari paesi a tenere un ciclo di lezioni e conferenze. Gli appuntamenti in totale sono nove, dal 16 al 26 ottobre, e toccano città come Buenos Aires, Bogotà, Tel Aviv, Gerusalemme e Haifa. Di fronte ad una platea di studenti e amanti del cinema italiano, Franceschini parlerà della lingua nei film. Le pellicole sulle quali si soffermerà sono “La grande guerra” di Mario Monicelli (1959), “Il sorpasso” di Dino Risi (1962) e “C’eravamo tanto amati” di Ettore Scola (1974).
“La commedia all’italiana rappresenta e aiuta a comprendere la storia e il costume dell’Italia del Novecento – spiega Franceschini - Questo è vero anche per il rapporto tra lingua e società, che conosce sviluppi decisivi proprio negli anni Sessanta del secolo scorso”.
E così nella “La grande guerra”, ad esempio, emerge un’Italia caratterizzata, a livello degli strati subalterni, dall’uso di dialetti o varietà regionali, mentre l’uso dell’italiano è proprio delle élites colte. Tra i due poli ci sono però alcuni “umili” capaci di padroneggiare (entro certi limiti) i codici linguistici più elevati, come fanno i tre protagonisti, interpretati da Gassman, Sordi e Silvana Mangano.
Altro caso emblematico è quello del “Il sorpasso”, road movie ante litteram (tanto che, intitolato in inglese “The Easy Life”, è stato ripreso da “Easy Rider”), di fatto l’epopea del boom italiano degli anni Sessanta. In questo film risalta il nuovo volto linguistico dell’Italia: rispetto agli anni Cinquanta, il dialetto non è più predominante, ma a esso si sostituisce non solo l’italiano ‘ufficiale’ ma, spesso, un intreccio tra l’italiano e i vari dialetti, favorito dall’accresciuta mobilità sociale e territoriale. Stesso rispecchiamento anche in “C’eravamo tanto amati” dove la distribuzione tra i sei protagonisti di italiano e dialetto, italiano standard e dialetto più stretto riflette i cambiamenti della società e delle sue modalità espressive.
“In questo caso – conclude Franceschini - l’opposizione tra i due poli, italiano e dialetto (romanesco), è ben chiara, ad esempio, nel dialogo che contrappone Gianni Perego-Gassman, avvocato e industriale senza scrupoli, italofono e sempre pronto a stigmatizzare gli altrui difetti linguistici, al vecchio Romolo Catenacci-Fabrizi che, pur arricchitosi con l’edilizia, non rinuncia al romanesco e lo usa anzi come scudo difensivo e segnale identitario. Un bell’esempio di intreccio tra italiano e dialetto lo mostra invece Antonio-Manfredi, verso la fine del film: - Che tte pare... li posti a scòla so’ ssolo ducento! La domanda è la seguente. Che vvolemo fa’?... E allora entriamo tutti assieme, nominiamo un comitato unitario di lotta ... e occupàmo la scòla! –“.

Ambasciatore del cinema italiano in Sud America e Israele per parlare della lingua italiana dei film. Nel quadro della XVII Settimana della Lingua Italiana nel Mondo, il professore Fabrizio Franceschini dell’Università di Pisa è stato invitato dagli Istituti Italiani di Cultura di vari paesi a tenere un ciclo di lezioni e conferenze. Gli appuntamenti in totale sono nove, dal 16 al 26 ottobre, e toccano città come Buenos Aires, Bogotà, Tel Aviv, Gerusalemme e Haifa. Di fronte ad una platea di studenti e amanti del cinema italiano, Franceschini parlerà della lingua nei film. Le pellicole sulle quali si soffermerà sono “La grande guerra” di Mario Monicelli (1959), “Il sorpasso” di Dino Risi (1962) e “C’eravamo tanto amati” di Ettore Scola (1974).

“La commedia all’italiana rappresenta e aiuta a comprendere la storia e il costume dell’Italia del Novecento – spiega Franceschini - Questo è vero anche per il rapporto tra lingua e società, che conosce sviluppi decisivi proprio negli anni Sessanta del secolo scorso”.

E così nella “La grande guerra”, ad esempio, emerge un’Italia caratterizzata, a livello degli strati subalterni, dall’uso di dialetti o varietà regionali, mentre l’uso dell’italiano è proprio delle élites colte. Tra i due poli ci sono però alcuni “umili” capaci di padroneggiare (entro certi limiti) i codici linguistici più elevati, come fanno i tre protagonisti, interpretati da Gassman, Sordi e Silvana Mangano.

Altro caso emblematico è quello del “Il sorpasso”, road movie ante litteram (tanto che, intitolato in inglese “The Easy Life”, è stato ripreso da “Easy Rider”), di fatto l’epopea del boom italiano degli anni Sessanta. In questo film risalta il nuovo volto linguistico dell’Italia: rispetto agli anni Cinquanta, il dialetto non è più predominante, ma a esso si sostituisce non solo l’italiano ‘ufficiale’ ma, spesso, un intreccio tra l’italiano e i vari dialetti, favorito dall’accresciuta mobilità sociale e territoriale. Stesso rispecchiamento anche in “C’eravamo tanto amati” dove la distribuzione tra i sei protagonisti di italiano e dialetto, italiano standard e dialetto più stretto riflette i cambiamenti della società e delle sue modalità espressive.

“In questo caso – conclude Franceschini - l’opposizione tra i due poli, italiano e dialetto (romanesco), è ben chiara, ad esempio, nel dialogo che contrappone Gianni Perego-Gassman, avvocato e industriale senza scrupoli, italofono e sempre pronto a stigmatizzare gli altrui difetti linguistici, al vecchio Romolo Catenacci-Fabrizi che, pur arricchitosi con l’edilizia, non rinuncia al romanesco e lo usa anzi come scudo difensivo e segnale identitario. Un bell’esempio di intreccio tra italiano e dialetto lo mostra invece Antonio-Manfredi, verso la fine del film: - Che tte pare... li posti a scòla so’ ssolo ducento! La domanda è la seguente. Che vvolemo fa’?... E allora entriamo tutti assieme, nominiamo un comitato unitario di lotta ... e occupàmo la scòla!“.

Lo scorso settembre presso la sede dell’International Atomic Energy Agency (IAEA) a Vienna si è svolta la cerimonia di consegna dei diplomi dell’ “European Master of Science in Nuclear Engineering”, un’ulteriore opportunità che il corso di studio in Ingegneria Nucleare a Pisa offre ai suoi studenti attraverso l’ “European Nuclear Education Network, ENEN”.

Tre dei nostri studenti, Maria Luisa Allegrini, Antonio Di Buono e Alberto Facchini, hanno ricevuto la certificazione. Due di loro hanno preso parte alla cerimonia, il terzo riceverà il certifica via posta. La cerimonia è stata un interessante opportunità di discutere sul futuro dell’energia nucleare e l’importanza di coinvolgere le giovani generazioni.

L'attuale Presidente di ENEN, Prof. Leon Ciselj, dello Jozef Stefan Institute di Ljubljiana con Maria Luisa Allegrini e Antonio Di Buono

Sono aperte le iscrizioni per partecipare a BIG, un Business Game Intergenerazionale che unisce studenti universitari e manager, organizzato da CFMT, il più importante centro di formazione per dirigenti di aziende del terziario.

L’obiettivo è fondere l’esperienza dei manager con le competenze digitali dei giovani appassionati del mondo business, fornendo loro l’opportunità di entrare in contatto con il mondo aziendale.

BIG è la simulazione di un’impresa che opera nel mercato dei Giocattoli: ad ogni squadra verrà assegnata una situazione di crisi e starà ai giocatori cercare di risolverla.
Ciascuna squadra ha una composizione mista – minimo 2 Manager e minimo 4 giovani - e l’obiettivo è cooperare, competere per vincere il gioco, crescendo e acquisendo nuove competenze.
Si svolge in quattro round di gioco consecutivi web based; Novembre sarà il mese di gioco e corrisponderà ad un anno di gestione aziendale.

Una giuria di qualità selezionerà i gruppi migliori che avranno ottenuto risultati aziendali di successo facendo leva sulla collaborazione intergenerazionale.
Gli studenti più meritevoli verranno convolti in corsi di specializzazione e attività formative nelle più prestigiose Università e Business School ed in esperienze aziendali nazionali e internazionali.

Il termine per le iscrizioni scade il prossimo 15 ottobre 2017.

Leggi le inforrmazioni in dettaglio

Gli studenti che sono in attesa del rilascio della Cartapiù possono comunque accedere alla mensa universitaria richiedendo una tessera provvisoria presso gli uffici tessere delle mense. 

Orari e recapiti degli uffici alla pagina:
http://www.dsu.toscana.it/ente/uffici/ristorazione/

Le proteine hanno una dinamica molecolare simile a quella dei solidi cristallini. E, proprio come accade per i cristalli, la loro stabilità è legata all’ampiezza delle fluttuazioni locali. È questa la scoperta di un team internazionale di ricercatrici e ricercatori delle università di Pisa, Perugia, Verona, Paris Diderot Sorbonne-CNRS e del CNR-IPCF che emerge da uno studio recentemente pubblicato sulla rivista “Proceedings of the National Academy of Sciences - USA”.
“Conoscere le proprietà dinamiche delle proteine è una sfida fondamentale per la ricerca biofisica perché le proteine regolano il metabolismo cellulare, dunque sono la chiave per comprendere la vita”, spiegano il professore Simone Capaccioli e la dottoressa Maria Pachetti del Dipartimento di Fisica dell’Ateneo pisano.
La ricerca ha mostrato una sorprendente somiglianza fra la fusione dei solidi cristallini e quella delle biomolecole allo stato nativo evidenziando che i due sistemi, apparentemente così diversi, condividono il comportamento dinamico in prossimità delle transizioni di fase.
“Ai dati raccolti – continua Pachetti - possiamo aggiunge anche un’importante acquisizione teorica, ovvero che i modelli sviluppati per la fisica dello stato solido possono essere applicati con successo ai sistemi biologici complessi”.
I ricercatori sono giunti al risultato inserendo una proteina modello in tre solventi diversi per osservarne la dinamica veloce, cioè le trasformazioni in tempi inferiori al nanosecondo, in corrispondenza della transizione di fusione (unfolding). La sperimentazione ha mostrato che, nonostante la temperatura di fusione della proteina cambi in base al tipo di solvente usato, in prossimità della temperatura di fusione, ovvero di unfolding irreversibile, le sue fluttuazioni locali raggiungono sempre lo stesso valore. Questo mostra un’analogia sorprendente con il criterio di Lindemann, proposto nel 1910 per la fusione dei solidi, secondo il quale i cristalli fondono quando le fluttuazioni atomiche medie eccedono un certo valore di soglia del reticolo cristallino. L’analogia osservata non solo ha offerto dati inediti sulla relazione fra flessibilità e stabilità della struttura delle proteine, ma può consentire di predire l’unfolding in speciali contesti (ad esempio, nei diversi ambienti cellulari) a partire dallo studio delle fluttuazioni termiche locali delle proteine.
“Risultati di questa portata sono possibili solo grazie alla collaborazione di ricercatrici e ricercatori di diverse discipline – conclude Capaccioli – per lo studio della dinamica molecolare ci siamo avvalsi di tecniche di simulazione numerica e di esperimenti, in particolare dello scattering elastico di neutroni, condotti presso il centro di ricerca europeo Laue-Langevin Institute di Grenoble”.

Le proteine hanno una dinamica molecolare simile a quella dei solidi cristallini. E, proprio come accade per i cristalli, la loro stabilità è legata all’ampiezza delle fluttuazioni locali. È questa la scoperta di un team internazionale di ricercatrici e ricercatori delle università di Pisa, Perugia, Verona, Paris Diderot Sorbonne-CNRS e del CNR-IPCF che emerge da uno studio recentemente pubblicato sulla rivista “Proceedings of the National Academy of Sciences - USA”.

“Conoscere le proprietà dinamiche delle proteine è una sfida fondamentale per la ricerca biofisica perché le proteine regolano il metabolismo cellulare, dunque sono la chiave per comprendere la vita”, spiegano il professore Simone Capaccioli e la dottoressa Maria Pachetti del Dipartimento di Fisica dell’Ateneo pisano.

La ricerca ha mostrato una sorprendente somiglianza fra la fusione dei solidi cristallini e quella delle biomolecole allo stato nativo evidenziando che i due sistemi, apparentemente così diversi, condividono il comportamento dinamico in prossimità delle transizioni di fase.

“Ai dati raccolti – continua Pachetti - possiamo aggiunge anche un’importante acquisizione teorica, ovvero che i modelli sviluppati per la fisica dello stato solido possono essere applicati con successo ai sistemi biologici complessi”.

I ricercatori sono giunti al risultato inserendo una proteina modello in tre solventi diversi per osservarne la dinamica veloce, cioè le trasformazioni in tempi inferiori al nanosecondo, in corrispondenza della transizione di fusione (unfolding). La sperimentazione ha mostrato che, nonostante la temperatura di fusione della proteina cambi in base al tipo di solvente usato, in prossimità della temperatura di fusione, ovvero di unfolding irreversibile, le sue fluttuazioni locali raggiungono sempre lo stesso valore. Questo mostra un’analogia sorprendente con il criterio di Lindemann, proposto nel 1910 per la fusione dei solidi, secondo il quale i cristalli fondono quando le fluttuazioni atomiche medie eccedono un certo valore di soglia del reticolo cristallino. L’analogia osservata non solo ha offerto dati inediti sulla relazione fra flessibilità e stabilità della struttura delle proteine, ma può consentire di predire l’unfolding in speciali contesti (ad esempio, nei diversi ambienti cellulari) a partire dallo studio delle fluttuazioni termiche locali delle proteine.

“Risultati di questa portata sono possibili solo grazie alla collaborazione di ricercatrici e ricercatori di diverse discipline – conclude Capaccioli – per lo studio della dinamica molecolare ci siamo avvalsi di tecniche di simulazione numerica e di esperimenti, in particolare dello scattering elastico di neutroni, condotti presso il centro di ricerca europeo Laue-Langevin Institute di Grenoble”.

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Foto in alto: Schema dell’azione di un additivo (in rosso) sulla proteina (in grigio), immagine realizzata da Marina Katava, per gentile concessione.
Foto in basso: Alcuni degli autori (da sinistra a destra): Maria Pachetti e Simone Capaccioli (Dip. Fisica Università Pisa), Alessandro Paciaroni (Università di Perugia).